Formação das proteínas

As proteínas são formadas pelo encadeamento de unidades especiais denominadas de aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas.

Um aminoácido, por sua vez, é formado por um carbono onde se ligam: um hidrogênio, um grupo amina (NH2), de caráter básico, um grupo carboxila (COOH), de caráter ácido, (de onde vem o nome aminoácido) e uma porção variável, um radical com 20 diferentes tipos de cadeias, já que existem nos seres vivos 20 tipos diferentes de aminoácidos.

Apesar de existirem apenas 20 tipos de aminoácidos, o número de proteínas diferentes em um organismo é muito grande, porque elas podem variar em número de aminoácidos. Sendo assim, duas proteínas podem diferenciar-se de acordo com a ordem com que esses aminoácidos estão dispostos na molécula proteica.

Características das proteínas

1. Constituintes principais da maioria das células (50% peso seco);
2.  Moléculas altamente sofisticadas;
3. Existem num nº elevado de estruturas únicas;
4. São polímeros dobrados em conformações específicas (formas);
5. A sua função é regulada pela sua função química e conformação;
6. São constituídas por 20 tipos diferentes de amino-ácidos ;
7. As proteínas definem o que um organismo é, qual o seu aspecto e como se comporta.

Função das proteínas

Não há sequer um processo biológico do qual as proteínas não participem, isto porque, além de estarem envolvidas de forma activa no conjunto de reações químicas, muitas células são compostas por proteínas.

• Sendo assim, são funções das proteínas:
• Assumir o papel de enzimas, influenciando directamente a aceleração de uma reacção química;
• Movimentar músculos (realizado pela miosina e actina);
• Composição hormonal;
• Composição de anticorpos;
• Coagulação sanguínea;
• Transporte de oxigénio (feito pela hemoglobina).

Estrutura das proteínas

Uma cadeia de aminoácidos pode ser classificada quanto à sua disposição espacial, isto é, analisando a sua estrutura de acordo com o dobramento e enrolamento de sua rede proteica. Desse modo, a estrutura de uma proteína pode ser dividida em primária, secundária, terciária e quaternária.

Estrutura primária

A cadeia principal de uma proteína, que ilustra a sequência linear dos aminoácidos, é denominada de estrutura primária. Cabe destacar que uma mesma proteína pode apresentar estruturas secundárias, terciárias e quaternárias.

Estrutura secundária

Já a estrutura secundária equivale ao primeiro nível de enrolamento helicoidal, sendo reconhecida pelos padrões repetitivos e regulares.

Estrutura terciária

Na estrutura terciária, a proteína é caracterizada pelo formato tridimensional específico, correspondendo ao dobramento (sobre ela mesmo) da cadeia polipeptídica.

Estrutura quaternária

A estrutura quaternária equivale a duas ou mais cadeias polipeptídicas (não importando se são idênticas ou não) agrupadas.

Síntese proteica

Um processo que envolve o RNA, enzimas, ribossomos e aminoácidos, a síntese proteica nada mais é do que um procedimento capaz de realizar a produção de outras proteínas, todas elas estabelecidas pelo DNA. Esse processo ocorre no citoplasma, e é dividido em duas etapas, transcrição e tradução.

Tipos de proteínas

Podemos classificar as proteínas em relação à sua origem, separando-as em 3 grupos: proteína animal; proteína vegetal e sintética.

Origem animal

Como o próprio nome sugere, é a proteína encontrada na carne de animais, as quais fornecem praticamente todos os aminoácidos essenciais. Vale destacar que, por ser quase completa, esse tipo de proteína viabiliza o ótimo funcionamento do organismo humano.

Origem vegetal

Encontrada nos vegetais, essa proteína tem menor valor nutricional, uma vez que conta com menos aminoácidos essenciais em sua composição.

Sintética

A proteína sintética é obtida por meio de manipulações laboratoriais, ou seja, possui diversas variações nutricionais. Ela é muito utilizada por pessoas que querem fazer uma reposição alimentar, buscando assim outras fontes de proteínas além das de origem animal e vegetal.

Alimentos com proteínas

Os alimentos ricos em proteínas fáceis de encontrar em Massinga

Alimentos que contêm proteínas animal

Carne vermelha;

Peixes;

Ovos;

Leite;

Queijo;

Alimentos ricos em proteína vegetal

Feijão;

Ervilha;

Soja;

Lentilha;

Nozes;

Grão-de-bico.

Dinâmica da proteína

Estudos realizados a partir da técnica de Raios-X indicam que o grupo heme da hemoglobina e da mioglobina estão tão rodeados pelas proteínas que não há um caminho próprio para a molécula de O₂ se aproximar ou “escapar” da zona de ligação. No entanto, sabe-se que a mioglobina e a hemoglobina conseguem promover facilmente a ligação e a libertação das moléculas de O2. Assim sendo, as estruturas tridimensionais da hemoglobina e da mioglobina evoluíram ao nível da sua flexibilidade por forma a facilitar a difusão de O2 da sua zona de ligação.

Assim, as estruturas intermoleculares das proteínas têm sido classificadas em três grandes classes de acordo com a sua coerência:

Flutuações atómicas, tais como as vibrações das ligações individuais, que têm períodos de tempo que variam entre 10-15 a 10-11 s e deslocamentos espaciais entre 0,01 a 1 Angstroms (Å).

Movimentos coletivos, em que os grupos de átomos ligados covalentemente, (variam apenas no tamanho das cadeias laterais dos aminoácidos) se movem com variações entre 10-12 a 10-3 s e deslocamentos espaciais entre 0,01 e  5 Å. Tais movimentos podem ocorrer com mais ou menos frequência em comparação com o seu período de tempo característico.

Alterações conformacionais desencadeadas, em que os grupos de átomos (variam no tamanho das cadeias laterais dos aminoácidos) se movem em resposta a estímulos específicos, tais como a ligação de uma pequena molécula, por exemplo, a ligação da molécula de adenosina trifosfato (ATP) para GroEL (molécula que pertence à família das chaperoninas, importante no dobramento adequado de muitas proteínas). Assim sendo, as alterações conformacionais podem ocorrer ao longo de intervalos de tempo que variam entre 10-9 a 103 s com deslocamentos atómicos entre 0,5 e 10 Å.

Todavia, o estudo da caracterização dos vários movimentos das proteínas é extremamente importante, uma vez que apresenta uma relevância a nível estrutural e funcional:

As proteínas apresentam estruturas móveis – A análise cristalográfica de Raios-X é uma técnica poderosa para a análise do movimento das proteínas; esta técnica revela não só as posições médias dos átomos num cristal, mas também os seus deslocamentos médios nessas posições. A análise de Raios-X indica, por exemplo, que a mioglobina apresenta um núcleo rígido em torno do seu grupo heme e que as regiões mais periféricas da molécula apresentam um carácter mais móvel. Uma técnica “teórica” iniciada por Martin Karplus, denominada de simulação em dinâmica molecular, permitiu revelar a natureza dos movimentos atómicos em proteínas. Nesta técnica, os átomos de uma proteína de estrutura “conhecida” e ao seu meio envolvente (solvente aquoso) é lhes inicialmente atribuídos “movimentos aleatórios” com velocidades que são coletivamente características de uma temperatura escolhida.

A mobilidade do núcleo da proteína é revelada através dos anéis aromáticos – A espectroscopia de ressonância magnética (RMN) pode determinar a mobilidade dos diferentes grupos das proteínas sob uma ampla gama de escalas de tempo. Consequentemente, a taxa em que um anel aromático numa proteína se desdobra é melhor caracterizada a partir da análise do seu espectro de RMN (como por exemplo, os anéis aromáticos de inversão não são detetados por cristalografia de raios-X, uma vez que esta técnica só revela a estrutura média de uma proteína).

Modificações frequentes podem ser detetadas através da carga do átomo de hidrogénio – As alterações conformacionais que ocorrem ao longo de intervalos de tempo e que abrangem mais do que alguns segundos podem ser caracterizadas quimicamente através do estudo da interligação da proteína ao átomo de hidrogénio. Assim sendo, o interior das proteínas em grande parte devido às ligações com os átomos de hidrogénio não entram assim em contacto com o meio envolvente (solvente aquoso), o mesmo ocorre com os protões internos das proteínas. Por outro lado, quando ocorre a ligação dos protões internos das proteínas com o solvente, isto pode dever-se, a uma consequência do desdobramento transitório local que expõem estes protões “permutáveis” ao solvente aquoso.

REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

BARRET, G.C. AND ELMORE, D.T., Amino Acids and Peptides, Chapter 5, Cambridge University Press 1998.

BORGES, J. C., Depto. de Química e Física Molecular. IQSC. Universidade de São Paulo. 2011

MARQUES, F., Estrutura Primária das Proteínas, Enciclopedia tematica. Brazil. 2015